Una proteïna es pot definir com un polímer no ramificat format per l’unió d’aminoàcids.
Els aminoacids que formen les proteïnes són biomolècules orgàniques de pes molecular baix constituïdes per un carboni al qual hi ha units un grup amino (-NH2), un grup àcid (-COOH), un hidrogen (-H) i un grup (radical) variable, que se sol simbolitzar amb una (-R).
Les proteïnes són biopolímers (macromolècules orgàniques) d’elevat pes molecular, constituïts bàsicament per C, H, O,N, i generalment també S. Algunes contenen, a més, fòsfor (P), ferro (Fe), coure (Cu), iode (I), etc.
Els enllaços químics entre aminoàcids s’anomenen enllaços peptídics, i les cadenes que es formen, pèptids.
Classificació:
Pèptits
Oligopèptids: dipèptids, tripèptids, etc. Si és inferior a deu, s’anomena oligopèptid.
Polipèptids: més de 10 aminoàcids.
Proteïnes: Quan el nombre d’aminoàcid és superior a 50.
Holoproteïnes: només contenen aminoàcids.
Heteroproteïnes: Quan s’hi afegeixen altres components no proteics.
El terme proteïna deriva del grec "proteos" (el primer, el més important) i parla de la seva gran importància per als éssers vius.
La importància de les proteïnes és, en una primera anàlisi, quantitativa: constitueixen el 50% del pes sec de la cèl·lula (15% del pes total) pel que representen la categoria de biomolècules més abundant després de l'aigua.
No obstant això la seva gran importància biològica resideix, més que en la seva abundància en la matèria viva, en l'elevat nombre de funcions biològiques que exerceixen, en la seva gran versatilitat funcional i sobretot en la particular relació que les uneix amb els àcids nucleics, ja que constitueixen el vehicle habitual d'expressió de la informació genètica continguda en aquests últims.
2. Els aminoàcids
Definició
Es caracteritzen pel fet de posseir un grup carboxil (-COOH) i un grup amino (-NH2) (a la prolina, modificat).
En els aminoàcids naturals els dos grups s’uneixen al mateix carboni, i per això s’anomenen de tipus α.
Els altres enllaços del carboni s'uneixen a un H i amb un grup variable anomenat radical R.
Segons aquest, es distingeixen vint tipus d’aminoàcids que formen part de les proteïnes.
Els animals no són capaços de sintetitzar-los tots.
Els que no podem sintetitzar són els aminoàcids essencials, i han de ser ingerits en la dieta.
Per a les persones hi ha vuit aminoàcids essencials: isoleucina, leucina, lisina, metionina, fenilalanina, treonina, triptòfan i valina.
Propietats
Els aminoàcids són:
Compostos sòlids
Cristal.lins
De punt de fusió elevat
Solubles en aigua
Amb activitat òptica
Amb un comportament químic amfòter.
L’activitat òptica
Tots els aminoàcids (menys un, la glicina) presenten el carboni α asimètric, ja que està enllaçat a quatre radicals diferents: un grup amino, un grup carboxil, un radical R i un hidrogen. → Tots els aminoàcids naturals són L-α-aa.
El comportament químic amfòter
En dissolució aquosa, els aminoàcids mostren un comportament amfòter, és a dir, segons el pH es poden comportar com a àcids o com bases (el -COOH té comportament àcid i el -NH2 bàsic).
En dissolucions neutres actuen com a ions dipolars (zwitterió) amb càrregues positives i negatives en la mateixa molècula.
En medi àcid es comporten com a bases (els grups -NH2, capten protons i així queden com a -NH3+)
En medis bàsics es comporten com a àcids (els grups -COOH alliberen protons, i així queden com a -COO-).
Existeix un valor de pH al qual la molècula no té càrrega elèctrica neta, és el punt isoelèctric (pI).
Per damunt el punt isoelèctric els aminoàcids presenten càrrega negativa, per davall presenten càrrega positiva. Cada aminoàcid té un pI determinat, això permet diferenciar-los entre si en una barreja quan es sotmet a un camp elèctric.
La classificació dels aminoàcids
Segons el radical R que s’enllaci al carboni α, els aminoàcids es poden classificar en:
Neutres. (no polars o hidrofòbics). Si el radical R no posseeix grups carboxil ni amino.
Polars sense càrrega.
Àcids (polars amb càrrega negativa). Si el radical R presenta grups carboxil, però no amino.
Bàsics (polars amb càrrega positiva).Si el radical R té grups amino, però no grups carboxil.
3. L’enllaç peptídic
Els pèptids estan formats per la unió d’aminoàcids per mitjà d’un enllaç peptídic.
És un enllaç covalent que s’estableix entre el grup carboxil d’un aminoàcid i el grup amino del següent, amb despreniment d’una molècula d’aigua.
L’enllaç peptídic presenta una certa rigidesa que immobilitza els àtoms que el formen.
4. Estructura de les proteïnes
ESTRUCTURA PRIMÀRIA
L’estructura primària és la seqüència d’aminoàcids de la proteïna
Indica quins aminoàcids componen la cadena polipeptídica i l’ordre en què es troben aquests aminoàcids.
La funció d’una proteïna depèn de la seqüència que tingui i de la forma que aquesta adopti.
Totes les proteïnes presenten un extrem N-terminal, en el qual es troba el primer aminoàcid amb el seu grup amino lliure, i un extrem C-terminal, en el qual està situat el darrer aminoàcid amb el seu grup carboxil lliure.
La seqüència d’una proteïna s’escriu enumerant els aminoàcids des de l’extrem N-terminal fins al C-terminal.
Fes les activ 7 i 10 del llibre
ESTRUCTURA SECUNDÀRIA
Les proteïnes no són simples cadenes lineals, sinó que adopten formes diferents.
L’estructura secundària és la disposició en l’espai de la seqüencia d'aminoàcids.
Alguns tipus d’estructura secundària són:
α-Hélix
Es forma quan l’estructura primària s’enrotlla helicoïdalment sobre si mateixa.
Això és degut a la formació d’enllaços d’hidrogen entre el =CO d’un aminoàcid i el -NH del quart aminoàcid que el segueix.
L’estructura és molt estable.
Els grups R dels aminoàcids estan cap a l’exterior.
Exemples de proteïnes amb aquesta estructura són les α-queratines de la pell, ungles, pèls, llana...
Conformació β, làmina plegada o làmina β
S’origina per acoblament de segments polipeptídics, que es disposen de manera adjacent i s’uneixen entre si per ponts d’hidrogen transversals.
Adopten la forma d’un full plegat, en zig.zag.
Els grups R estan per damunt o davall els plans en zig-zag de la làmina plegada.
Exemples de proteïnes que presenten aquesta estructura:
La β-queratina de la seda o fibroïna
Moltes proteïnes globulars presenten segments amb conformació β alternats amb d’altres d’estructura α-hèlix.
Hélix de col·lagen
És una proteïna molt abundant als vertebrats: al teixit connectiu, ossos, tendons, pell etc.
El col.lagen té una disposició en hèlix especial, una mida més allargada que la α-hèlix
Es forma una superhèlix deguda a l’associació de tres hèlixs (és l'estructura quaternaria del col·lagen)
L’ebullició en aigua la converteix en gelatina, una mescla de polipèptids.
ESTRUCTURA TERCIÀRIA
L’estructura terciària consisteix en la disposició tridimensional que adopta la estructura secundària.
Determina un conjunt de plegaments característics originats per les interaccions entre les cadenes laterals R dels aminoàcids situats al llarg de la cadena, que poden estar molt allunyats entre si.
Els enllaços que estableixen l’estructura terciària poden ser:
Enllaços covalents (forts)
Enllaç disulfur.
Enllaç amida (-CO-NH).
Enllaços no covalents (febles)
Forces electrostàtiques.
Ponts d’hidrogen.
Interaccions hidrofòbiques
forces de Van der Waals.
Estructura filamentosa
Les seves cadenes polipeptídiques es disposen en forma de brins allargats.
Són proteïnes insolubles en aigua idònies per exercir funcions esquelètiques
Les més conegudes són el col.lagen dels ossos i del teixit conjuntiu, la α-queratina del pèl, les plomes, les ungles. les banyes. etc., la queratina o fibroïna del fil de seda i de les teranyines, i l’elastina del teixit conjuntiu, que forma una xarxa deformable per la tensió.
Estructura globular
L’estructura secundària es plega successivament i origina una estructura esferoïdal compacta.
La conformació globular de les proteïnes en facilita la solubilitat en aigua.
Això els permet fer funcions de transport i reguladores (enzimàtiques i hormonals)
Aquestes proteïnes acostumen a tenir diversos trams amb diferents estructures secundàries.
Les cadenes laterals apolars es disposen cap a l’interior de la molècula per evitar les interaccions amb l’aigua i, d’aquesta manera, es forma un nucli compacte hidrofòbic.
Les cadenes laterals polars es troben a l’exterior, fet que permet que aquestes proteïnes siguin solubles en aigua
Una excepció són les proteïnes de membrana, que estan envoltades per un ambient apolar a causa dels lípids)
Importància de l’estructura terciària
L’estructura terciària determina les funcions biològiques de les proteïnes, i aquesta ve determinada per la seqüència d'aminoàcids.
El canvi d’un sol aminoàcid de l’estructura primària pot donar lloc a un plegament diferent, atès que es poden originar enllaços diferents, amb la qual cosa es pot alterar la funció de la proteïna.
Per exemple, l’origen d’algunes malalties degeneratives, com ara l’Alzheimer, s’associa amb l'acumulació de certes proteïnes plegades anormalment al cervell.
ESTRUCTURA QUATERNÀRIA
L’estructura quaternària és per la unió de diverses cadenes polipeptídiques.
Cada cadena és una subunitat, anomenada monòmer o protòmer, la unió de monòmers constitueix un oligòmer.
En l’estructura quaternària és molt important el nombre, la naturalesa i la manera com s’associen a l’espai els diversos monòmers.
L’estructura quaternària és característica de les proteïnes complexes, com ara els enzims i els anticossos.
Les principals forces que estabilitzen l’estructura quaternària es deuen a:
Enllaços febles, com:
ponts d’hidrogen
unions electrostàtiques
interaccions hidrofòbiques
forces de Van der Waals.
En certs casos també es poden formar enllaços més forts, com ponts disulfur.
La disposició quaternària determina la funció d'aquestes proteïnes.
Fes les act 12, 13, 14 i 20 del llibre
5. Propietats de les proteïnes
Depenen sobretot dels radicals R lliures, que sobresurtin de la molècula i tinguin la possibilitat de reaccionar amb altres molècules.
El lloc d’una proteïna els radicals de la qual tenen la capacitat d’unir-se a altres molècules i de reaccionar amb aquestes s’anomena centre actiu de la proteïna.
Algunes propietats:
Solubilitat
Les proteïnes globulars donen lloc a dispersions col.loïdals.
La solubilitat d’aquestes molècules es deguda als radicals R, que, quan s’ionitzen, estableixen ponts d’hidrogen amb les molècules d’aigua.
Així, la proteïna queda recoberta d’una capa de molècules d’aigua que impedeix que es pugui unir a altres proteïnes, fet que en provocaria la precipitació.
Desnaturalització
Si en una dissolució de proteïnes es produeixen canvis de pH, alteracions en la concentració, agitació molecular o variacions de temperatura, la solubilitat de les proteïnes pot disminuir i es pot arribar al punt que precipitin.
Això es dóna perquè els enllaços que mantenen la conformació globular es trenquen i la proteïna adopta la conformació filamentosa.
Aleshores, la capa de molècules d’aigua no recobreix totalment les molècules proteiques, que tendeixen a unir-se entre si, de manera que donen lloc a grans partícules que precipiten.
Quan passa això el centre actiu s’altera, i les proteïnes no són funcionals (en el cas d'enzims, proteïnes transportadores...).
Aquesta variació de la conformació s’anomena desnaturalització.
No afecta els enllaços peptídics, quan torna a les condicions normals, la proteïna, de vegades, pot recuperar la conformació primitiva, fet que s anomena renaturalització.
Són exemples de desnaturalització: la llet tallada a causa de la desnaturalització de la caseïna, la precipitació de la clara de l’ou quan es desnaturalitza l’ovoalbumina per efecte de la calor, la «permanent» o fixació d’un pentinat per efecte de l’escalfor sobre les queratines dels cabells, etcétera.
Especifitat
En la seqüència d’aminoàcids les proteïnes poden tenir sectors fixes, responsables de la funció de la proteïna (p.e. enzimàtica) que donen espcifitat a la proteïna.
També poden presentar sectors variables, en els quals alguns aminoàcids poden ser substituïts per d’altres de diferents sense que s’alteri la funcionalitat de la molècula.
Això ha donat lloc, durant el procés evolutiu, a una gran variabilitat de molècules proteiques,
entre espècies
entre individus de la mateixa especie
Les diferències entre proteïnes amb la mateixa funció, són grans entre espècies allunyades evolutivament, i escasses entre espècies emparentades.
Capacitat amortidora
Les proteïnes com que estan constituïdes per aminoàcids, tenen un comportament amfòter.
Tendeixen a neutralitzar les variacions de pH del medi, ja que es poden comportar com un àcid o una base i, per tant, alliberar o retirar protons del medi.
6. Classificació de les proteïnes
HOLOPROTEÏNES
Dos grups:
Proteïnes filamentoses
Són insolubles en aigua i es troben principalment en animals.
Pertanyen a aquest grup:
Col.lagen: En teixits conjuntius, cartilaginosos, tegumentaris i ossis
Miosina. Responsable de la contracció muscular
Queratines.
La α-queratina es troba a la pell, cabells, escates, ungles, llana, banyes, etc
La β-queratina forma fibres de seda i les teranyines
Elastines. En tendons i vasos sanguinis
Fibrina. Intervé en la coagulació sanguínia.
Proteïnes globulars
Generalment són solubles en aigua i en dissolucions polars (dispersables, millor)
Pertanyen a aquest grup:
Histones. Es troben associades a l’ADN del nucli
Glutenines. Com la glutenina del blat (una de les proteïnes del gluten -intolerància →celíacs-).
Albumines. Com la seroalbumina de la sang, l’ovoalbumina, la lactoalbumina, i la que forma part de l’hemoglobina.
Globulines. L’ovoglobulina, lactoglobulina, seroglobulines, immunoglobulines, etc.
HETEROPROTEÏNES
Les heteroproteïnes són molécules formades per la unió d’un grup proteic amb un altre de no proteic, anomenat grup prostètic.
